Wissenschaftspreis: Forschung zwischen Grundlagen und Anwendung

Anders als im Atlas unseres Planeten finden sich im zellulären Nanokosmos noch viele weiße Flecken. Die fragile Architektur großer, aus zahlreichen Untereinheiten aufgebauter Proteinkomplexe ist besonders schwer zu entschlüsseln. Ihre Isolation und Aufreinigung reißt die Proteine zudem aus ihrem funktionellen Zusammenhang. Einen komplett neuen Ansatz verfolgt Wolfgang Baumeister – und das bereits seit über drei Jahrzehnten. Der Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie hat eine Methode entwickelt, die der Strukturforschung ganz neue Möglichkeiten und zahlreiche Anwendungsfelder eröffnet: die Kryo-Elektronentomographie.

"Wir entwickeln Methoden, um die molekulare Architektur von Zellen sichtbar zu machen", fasst Baumeister seinen Forschungsschwerpunkt zusammen. Die von ihm und seinem Team entwickelte Methode der Kryo-Elektronentomographie eröffnet der Strukturforschung ganz neue Möglichkeiten: Ganze Zellen oder Zellorganellen werden blitzartig in flüssigem Stickstoff "schockgefroren". Eingebettet in glasartiges Eis bleibt jetzt die fragile Zellarchitektur unverändert erhalten. Von den zu untersuchenden Proben werden zweidimensionale Bilder aus verschiedenen Blickwinkeln aufgenommen. Aus diesen Bildern wird dann ein dreidimensionales Bild rekonstruiert. Dank dieser Technik ist die Architektur vieler Proteine in ihrem zellulären Umfeld schon geklärt.

"Die vielfältigen Funktionen der molekularen Maschinen erschließen sich nur über deren Struktur", erklärt Baumeister. Er und sein Team konnten unter anderem mit Hilfe der Kryo-Elektronentomographie die Struktur des 26S Proteasoms, eines hochkomplexen molekularen Schredders für Proteine, bestehend aus 66 Einzelproteinen, entschlüsseln. Auch die übergeordnete Organisation der Ribosomen in der Zelle, sogenannte Polysomen, konnte er und sein Team zeigen. Die Forscher widmen sich nun weiteren zellulären Strukturen und untersuchen die Baupläne der Poren in Kernhüllen, Kontaktstellen zwischen Nervenzellen (Synapsen) oder Proteinkomplexen in Membranen und Zellwänden. Mithilfe der Kryo-Elektronentomographie können diese makromolekularen Strukturen im intakten zellulären Umfeld abgebildet werden. Auch pathologische Veränderungen, wie toxische Proteinaggregate, die vor allem mit neurodegenerativen Krankheiten wie Alzheimer und Parkinson assoziiert sind, können so untersucht werden. Durch die Einblicke in die Zellarchitektur kann die in der Grundlagenforschung entwickelte Methode potentiell neue Perspektiven für Therapien liefern. 

Wolfgang Baumeister, Jahrgang 1946, studierte Biologie, Chemie und Physik an den Universitäten Münster und Bonn. 1973 promovierte er an der Universität Düsseldorf. Seit 1988 ist er Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie, wo er die Abteilung "Molekulare Strukturbiologie" leitet. Darüber hinaus ist er Honorarprofessor an den Fakultäten für Chemie und Physik der Technischen Universität München. Er hat über 500 Artikel in international renommierten Journalen darunter auch Nature und Science veröffentlicht. Baumeister erhielt zahlreiche Auszeichnungen, unter anderem die Ernst-Jung-Medaille für Medizin in Gold, den Louis-Jeanet-Preis, den Harvey-Preis des Technion in Israel sowie den Karl Heinz Beckurts-Preis.